Скелетные мышцы человека и млекопитающих на 72-80% состоят из воды и на 20-28% из плотных веществ, главным образом белков (16,5-21%). Белки делятся на 2 группы: белки саркоплазмы и белки миофибрилл. В первую группу входят: миогеи, глобулин X, белок-пигмент миоглобин, различные ферменты, а в состав ядер — нуклеопротеиды, богатые дезоксирибонуклеиновой кислотой (ДНК). Во вторую группу входят: миозин, актотропомиозин, актомиозин, тропомиозин и др. Эти белки составляют 80% белков миофибрилл, из них тропомиозин — 6-10%.
В первой группе большое значение имеет миоглобин, который, соединяясь с частью кислорода крови, обеспечивает снабжение, мышц кислородом и образование в них его запаса. Миоглобин обладает очень большим сродством к кислороду и, насыщаясь кислородом, при значительно меньшем давлении кислорода, чем гемоглобин крови, образует оксимиоглобин. Содержание миоглобина особенно велико в мышцах, производящих интенсивную и длительную работу. Большие количества миоглобина содержатся в мышцах животных, которые могут долго оставаться под водой, например у дельфина 14%, у кита 16%, у тюленя 20-40% от сухого остатка мышечной ткани.
В онтогенезе количество миоглобина возрастает: например, у зародыша человека в скелетных мышцах 0,6%, а у взрослого человека 2,7% миоглобина. Количество кислорода, который связан с миоглобином, составляет у человека 14% от общего запаса его в организме, а у тюленя — 47%. Кислород, соединенный с миоглобином, освобождается и используется при сокращении мышц.
Миоген и глобулин X обладают ферментативной активностью.
Среди миофибриллярных белков существенная роль принадлежит миозину, который в соединении с актотропомиозином образует сократимый белок — актомиозин. Значительная часть мышечного белка состоит из актомиозина. Из общего количества белков в мышцах кролика 38% миозина и 13-15% актотропомиозина. Миозин и актомиозин являются ферментами АТФ. Ферментативное действие миозина на АТФ активируется ионами кальция.
Нити актомиозина представляют собой гель, который в присутствии АТФ при низких концентрациях солей подвергается синерезису, выделяя воду, что приводит к быстрому сокращению нити. При более высоких концентрациях солей актомиозин распадается на актотропомиозин и миозин.
Тропомиозин растворяется в воде и находится в соединении с другими белками и липидами. Длина его нитей до 300 нм, а ширина — 25 нм.
В мышцах зародышей меньше белков и больше воды, чем у взрослых. Количество миозина и актомиозина мало и увеличивается по мере развития сократительной функции. В мышцах эмбрионов больше саркоплазматических белков.
Химические процессы при тетанических и тонических сокращениях резко отличаются. Сокращение мышечных волокон скелетных, гладких мышц и сердечной мышцы происходит в результате взаимодействия актомиозина и миозина с АТФ (В. А. Энгельгардт и М. И. Любимова, 1939).
Нити миозина сокращаются под влиянием АТФ. Так как миозин не только сократительный белок, но и фермент — аденозинтрифосфатаза, то при этом АТФ под влиянием ее ферментативной активности превращается в АДФ, адениловую кислоту и фосфорную кислоту. Под электронным микроскопом установлено, что каждая миофибрилла состоит из 2500 тончайших элементарных нитей — протофибрилл двух типов: А — из миозина, I — из актина, окружающего стержень из тропомиозина. Нити А имеют диаметр 11 нм, а нити I — 4 нм. На нитях А есть поперечные мостики.
В расслабленной мышце в анизотропных дисках находится только актомиозин в виде параллельно расположенных нитей актотропомиозина и миозина. В изотропных дисках имеются только нити актотропомиозина, а в дисках М, находящихся в середине анизотропных дисков, только нити миозина. Непосредственно перед сокращением поперечная исчерченность временно исчезает, остаются только диски Т. При сокращении мышцы нити актотропомиозина входят в М диск. т. е. актин перемещается из изотропных дисков в анизотропные, в которых при этом образуется актомиозин. состоящий из параллельно расположенных нитей актотропомиозина и миозина.
Следовательно, при сокращении мышцы две системы нитей: более толстые А и более тонкие I проникают друг в друга подобно зубцам двух гребенок, что и вызывает укорочение мышцы (теория скольжения). При этом прекращается расщепление АТФ, вызвавшее укорочение. Такова современная теория сокращения (А. и X, Хаксли, 1954). Сокращение обеспечивается вхождением ионов Са в миофибриллы. Скольжение нитей сопровождается, возможно, перестройкой молекул белка и спирализацией нитей.
Установлено, что при сокращении нитей актомиозина при действии, продуктов расщепления АТФ возникает напряжение мышц и на развитие этого напряжения влияет температура. У животных с постоянной температурой тела максимальное напряжение мышц при температуре 20°С в 4-8 раз больше, чем при О°С.
Расщепление АТФ актомиозином у кролика при 20°С также в 7-8 раз больше, чем при 0°С.
АТФ повышает способность поперечнополосатой мышцы возбуждаться при действии ацетилхолина и холина. При определенных концентрациях АТФ увеличивает высоту тетанического сокращения мышцы и вызывает ускорение сокращения. В поперечнополосатой мышце содержится много АТФ — до 0,4%, но в неактивной или в связанной форме. При возбуждений часть АТФ становится активной. При частых тетанизирующих импульсах в мышце накапливается АТФ и усиливается ее действие на мышцу. Одновременно усиливается активность ацетилхолина и возрастает его роль в сокращении мышцы. В результате с каждым новым импульсом увеличивается высота сокращения и получается наиболее высокое тетаническое сокращение мышцы (Е. Б. Бабский). В результате тренировки увеличивается активность ферментов и происходит восстановление белков, а также веществ, освобождающих энергию, выше исходного уровня. На пример, увеличивается содержание миоглобина и синтез других мышечных белков, АТФ, креатинфосфорной кислоты, гликогена, лицидов. Обмен веществ у тренированных людей совершается более экономно. Уменьшение расхода энергии достигает 50%.